糖基化修飾是蛋白質翻譯后修飾的重要形式，主要存在于真核細胞中。對于抗體而言，IgG的Fc區(qū)Asn297具有一個對抗體功能至關重要的保守N-糖鏈，此外一些IgG 和 IgG融合蛋白還具有額外的N-糖鏈，它們都會影響影響抗體對抗原的識別、半衰期和炎癥反應。因此，在抗體藥物研發(fā)和生產(chǎn)過程中，對蛋白糖基化情況的分析至關重要。

       去糖基化是將多糖從糖蛋白中去除的過程，目的是為了準確研究和分析糖蛋白中多肽部分和多糖部分的結構與功能。糖蛋白去糖基化有酶促法、化學法和物理輔助法三種策略，其中酶促法效率高、反應條件溫和、不損傷蛋白質，是最常用的去糖基化方法。

       PNGase F（肽N-糖苷酶F）能夠高效切割由動物細胞產(chǎn)生的糖蛋白上的N-連接糖，切割的糖型為高甘露糖、雜合和復雜寡糖，是抗體糖基化分析中最常用的糖苷內切酶。愚公生物&百時美推出的PNGase F，純度達到95%以上，無蛋白酶和其他糖苷酶污染。經(jīng)第三方實驗對比，產(chǎn)物糖型與國內外競品一致。

4個品牌PNGase F處理某單抗產(chǎn)物HPLC分析結果，糖型種類和各糖型比例無顯著差異

3個品牌PNGase F處理某雙抗產(chǎn)物HPLC分析結果，糖型種類和各糖型比例無顯著差異

為不影響去糖基化后的HPLC或質譜分析，同期上市的還有PNGase F無甘油版本（EG23304）。本公司所有PNGase F產(chǎn)品均帶有His標簽，方便在去糖基化反應后去除。

1. 抗體、抗體融合蛋白或其它糖蛋白的體外去N-糖基化；
2. 檢測表征蛋白是否存在N-糖基化修飾。